Bielkovina alebo proteín je vysokomolekulárna prírodná látka, ktorej základ tvorí jeden alebo viac reťazcov zložených z jednotlivých aminokyselín. Z chemického hľadiska ide o kopolyméry (kombinované polyméry) z monomerných jednotiek L-α-aminokyselín spojených peptidovými väzbami. Aminokyselina je organická zlúčenina zložená z aminoskupiny (-NH₂) a karboxylovej skupiny (-COOH).
Pre tvorbu bielkovín majú význam α-aminokyseliny, ktoré majú aminoskupinu (−NH₂) a karboxylovú skupinu (−COOH) naviazanú na tom istom (centrálnom) atóme uhlíka. Tento centrálny uhlík je označovaný ako chirálny uhlík (s výnimkou glycínu), ktorý determinuje optickú symetriu molekuly. Dlhé roky sa predpokladalo, že proteínogénnych (bielkovinotvorných) aminokyselín je iba 20. Dnes už moderná veda rozoznáva 22 proteínogénnych aminokyselín.
Stavebná úloha aminokyselín v bielkovinách
Bielkoviny sú po chemickej stránke lineárne biopolyméry zložené z aminokyselín, navzájom pospájaných kovalentnou peptidovou väzbou, preto sa zvyknú nazývať aj polypeptidy. Každý polypeptidový reťazec má prísnu polaritu: na jednom konci reťazca sa nachádza voľná aminoskupina - N-koniec (N-terminus), na opačnom konci sa nachádza voľná karboxylová skupina - C-koniec (C-terminus). Polypeptidový reťazec môže sám o sebe tvoriť jednu funkčnú molekulu proteínu, ale proteín môže byť zložený aj z viacerých polypeptidových reťazcov, čo úzko súvisí s kvartérnou štruktúrou proteínov.
Kondenzáciou karboxyskupiny jednej a aminoskupiny druhej aminokyseliny vzniká tzv. peptidová (amidová) väzba. Peptidová väzba vzniká dehydratačnou (kondenzačnou) reakciou medzi karboxylovou skupinou (−COOH) jednej aminokyseliny a aminoskupinou (−NH₂) nasledujúcej aminokyseliny, pričom sa odštepuje molekula vody. Peptidová väzba má jednu veľmi dôležitú vlastnosť - má pevnú, rovinnú (planárnu) štruktúru. V dôsledku delokalizácie π-elektrónov (mezomérny efekt) má čiastočne charakter dvojitej väzby, čo znamená, že okolo nej nie je možná voľná rotácia.
Primárna až kvartérna štruktúra: organizácia bielkovín
Primárna štruktúra označuje len sekvenciu aminokyselín, ktoré tvoria proteín. Toto exaktné poradie je bezprostredne zakódované v štruktúrnych génoch v DNA (vo forme kodónov) a prepisuje sa cez mRNA. Sekundárna štruktúra hovorí o istom vybratom úseku polypeptidového reťazca a ide o lokálne priestorové usporiadanie atómov hlavného reťazca. Pravidelná sekundárna štruktúra sa objavuje, ak ostávajú dihedrálne uhly φ a ψ (približne) rovnaké určitý počet aminokyselín. Najčastejšie konformácie sú α-helix a β-skladaný list.
Prečítajte si tiež: Aminokyseliny a vitamíny pre kone
Úplné trojdimenzionálne usporiadanie atómov v proteíne sa nazýva terciárna štruktúra. Terciárna štruktúra zahŕňa omnoho dlhší úsek aminokyselín ako sekundárna štruktúra. Aj aminokyseliny, ktoré sú navzájom v sekvencii veľmi vzdialené, môžu v konečnom dôsledku interagovať v priestore a stabilizovať bielkovinu, prípadne tvoriť jej dôležité funkčné miesto. Kvartérnu štruktúru majú iba niektoré veľmi zložité bielkoviny, ktoré sú zložené z viacerých samostatných bielkovinových podjednotiek - polypeptidových reťazcov.
Faktory určujúce konformáciu a stabilitu bielkovín
Usporiadanie bielkoviny v trojrozmernom priestore sa nazýva konformácia. Za daných podmienok dosahujú bielkoviny termodynamicky najstabilnejšiu konformáciu - čiže tú s najnižšou Gibbsovou energiou. O bielkovinách vo funkčne zbalenej konformácii sa hovorí, že sú v tzv. natívnom stave. Stabilita proteínu znamená jeho tendencia udržať si natívnu konformáciu. Väčšina proteínov je len hranične stabilná - rozdiel Gibbsovej energie ich nezbaleného a zbaleného stavu za fyziologických podmienok je medzi 20 a 65 kJ/mol.
Hydrofóbny efekt vedie k tomu, že je pre bielkoviny výhodné skryť čo najviac hydrofóbnych aminokyselín dovnútra molekuly a na povrchu vystaviť čo najviac hydrofilných aminokyselín. Aminokyselinové zvyšky s opačnými nábojmi tvoria tzv. iónové páry alebo soľné mostíky. Najvýznamnejšie van der Waalsove interakcie prispievajúce k stabilizácii proteínovej konformácie sú dipól-dipólové interakcie, predovšetkým vodíkové mostíky. Disulfidické mostíky sa tvoria oxidáciou dvoch postranných reťazcov aminokyseliny cysteínu za vzniku kovalentnej väzby medzi dvoma molekulami síry a sú kľúčové na udržanie stabilnej terciárnej štruktúry bielkovín.
Typy bielkovín podľa tvaru a zloženia
Podľa tvaru molekuly delíme bielkoviny na fibrilárne (vláknité) a globulárne (klbkovité). Fibrilárne bielkoviny sú väčšinou tenké a dlhé, nerozpustné vo vode a majú veľkú molekulovú hmotnosť; plnia najmä štruktúrnu a mechanickú funkciu (napríklad kolagén vo väzive, keratín vo vlasoch). Globulárne bielkoviny sú zvinuté do kompaktného trojrozmerného tvaru a dobre rozpustné vo vode; plnia aktívne a dynamické funkcie (napríklad všetky enzýmy, protilátky, krvné albumíny alebo histórico).
Podľa prítomnosti nebielkovinovej zložky sa delia na jednoduché (proteíny) - zložené výlučne len z aminokyselinových zvyškov; a zložené (proteidy) - okrem aminokyselín obsahujú aj nebielkovinovú zložku (tzv. prostetickú skupinu), napr. glykoproteíny, lipoproteíny, metaloproteidy či chromoproteidy.
Prečítajte si tiež: Esenciálne aminokyseliny a ich úloha
Funkcie bielkovín a úloha aminokyselín
Bielkoviny zastávajú v organizme pestrú paletu funkcií a podobne ako iné biomakromolekuly, sú pre život esenciálne. Bielkoviny sa zúčastňujú všetkých procesov, ktoré sa odohrávajú v organizme na bunkovej aj extracelulárnej úrovni. Jednou z ich hlavných funkcií je urýchľovanie reakcií, na čo slúžia enzýmy. Ďalšie bielkoviny majú štruktúrnu (stavebnú) funkciu - tvoria napríklad na bunkovej úrovni bunkovú stenu, či cytoskelet, na úrovni celého organizmu napríklad chrupky, vlasy alebo nechty.
Iné bielkoviny majú za úlohu transport iných molekúl, či už v rámci bunky (napr. kinezíny a dyneíny) alebo v rámci celého organizmu (hemoglobín, haptoglobín). Bielkoviny môžu menšie molekuly aj skladovať (feritín, myoglobín). Ďalšie bielkoviny sú tzv. receptory, čo sú často transmembránové bielkoviny, na ktoré sa viažu signálne molekuly.
Aminokyseliny sú najmä stavebné kamene bielkovín, no okrem toho majú aj samy o sebe množstvo rôznych funkcií v organizme. Aminokyseliny zohrávajú kľúčovú úlohu v takmer každom biologickom procese v ľudskom tele. Sú základnými stavebnými prvkami bielkovín, z ktorých sa tvoria svaly, orgány, enzýmy aj hormóny. Aminokyseliny sú nevyhnutné pre správne fungovanie organizmu, výstavbu svalovej hmoty a regeneráciu.
Druhy aminokyselín a ich významné vlastnosti
Absolútna väčšina bielkovín má hlavný reťazec (reťazce) zložený z 20 tzv. proteínogénnych aminokyselín, ktoré majú spoločné niektoré dôležité vlastnosti. Všetky majú na α-uhlíku voči karboxyskupine pripojenú aminoskupinu, vodík a postranný reťazec, s výnimkou prolínu, ktorý má na α-uhlíku iminoskupinu. Po kondenzácii viacerých aminokyselín rozoznávame hlavný reťazec (tvorený karboxyskupinami, aminoskupinami a α-uhlíkmi) a postranné zvyšky, tvorené postrannými reťazcami jednotlivých aminokyselín.
Najrozšírenejším spôsobom triedenia aminokyselín je rozdelenie podľa zloženia a polarity ich vedľajších reťazcov (R-skupín): nepolárny (hydrofóbne), polárny nenabitý (hydrofilné), polárny nabitý (kladne alebo záporne nabité). Pretože molekula každej aminokyseliny obsahuje kyslú karboxylovú skupinu (−COOH) a zároveň zásaditú aminoskupinu (−NH₂), aminokyseliny sa správajú ako typické amfotérne látky (amfolyty) a v roztoku existujú vo forme amfiónu. Hodnota pH, pri ktorej je aminokyselina elektricky neutrálna, sa nazýva izoelektrický bod (pI).
Prečítajte si tiež: Výber aminokyselín pre ťažkú prácu
Vybrané proteínogénne aminokyseliny a ich funkcie
- Glycín (Gly) je najjednoduchšia a jediná achirálna aminokyselina; súčasť kolagénu a neurotransmiter.
- Alanín (Ala) je bežná súčasť proteínov a podieľa sa na metabolizme glukózy.
- Leucín, izoleucín, valín (BCAA) - ochraňujú svalovú hmotu pred katabolizmom a podporujú anabolizmus; leucín aktivuje mTOR a podporuje syntézu svalových bielkovín.
- Metionín (Met) obsahuje síru, je dôležitý pre syntézu cholínu, karnitínu a kreatínu a slúži ako donor metylových skupín (S-adenozylmetionín).
- Prolín (Pro) spôsobuje priestorové „ohnutie“ polypeptidového reťazca a je dôležitý pre kolagén.
- Fenylalanín (Phe) je prekurzorom tyrozínu; pri ochorení PKU je potrebné obmedziť príjem fenylalanínu.
- Tryptofán (Trp) je prekurzorom serotonínu a melatonínu a dôležitý pre syntézu vitamínu B3.
- Serín (Ser), treonín (Thr), asparagín (Asn), glutamín (Gln) - polárne nenabité reťazce s rôznymi metabolickými úlohami (napr. glutamín ako zdroj dusíka a energie pre imunitné bunky).
- Tyrozín (Tyr) - prekurzor neurotransmiterov dopamínu, adrenalínu, noradrenalínu a hormónov štítnej žľazy.
- Cysteín (Cys) - obsahuje tiolovú skupinu −SH, tvorí disulfidické väzby, sú dôležité pre stabilitu proteínov (napr. keratín).
- Lyzín (Lys), arginín (Arg), histidín (His) - zásadité aminokyseliny; lyzín je esenciálny, arginín je prekursor NO, histidín je prekurzor histamínu.
- Kyselina asparágová (Asp) a kyselina glutámová (Glu) - kyslé aminokyseliny; glutamát je hlavným excitačným neurotransmiterom.
Esenciálne, neesenciálne a podmienene esenciálne aminokyseliny
Esenciálne aminokyseliny si organizmus nedokáže vytvoriť a musia byť prijímané stravou. Pre dospelého človeka je esenciálnych 8 aminokyselín: valín, leucín, izoleucín, metionín, treonín, fenylalanín, tryptofán a lyzín. Niektoré zdroje pridávajú histidín ako esenciálny v detstve. Neesenciálne aminokyseliny si organizmus dokáže syntetizovať z iných látok. Podmienene esenciálne (semiesenciálne) sa stávajú aminokyseliny v určitých fyziologických alebo patologických stavoch (napr. pri raste, tehotenstve, strese alebo ochorení).
Metabolické a fyziologické významy aminokyselín
Aminokyseliny majú rozsiahle funkcie: regenerácia svalov, tvorba enzýmov a hormónov, podpora imunitného systému, syntéza neurotransmiterov, transport a skladovanie molekúl, uvoľňovanie energie počas výkonu alebo zapojenie do detoxikačných a antioxidačných ciest (glutatión). Glutamín je zdrojom energie pre bunky črevnej sliznice a bunky imunitného systému. Arginín sa v tele tvorí na oxid dusnatý (NO), ktorý spôsobuje vazodilatáciu a môže zlepšiť prekrvenie svalov.
Metionín je potrebný pre tvorbu karnitínu a kreatínu; cysteín je kľúčovou súčasťou antioxidantu glutatión. Tryptofán slúži na syntézu serotonínu a melatonínu, ovplyvňuje náladu a spánok. Fenylalanín je prekurzorom tyrozínu, z ktorého vznikajú neurotransmitery a hormóny štítnej žľazy. Histidín je prekurzor histamínu, ktorý má úlohu pri alergických a zápalových reakciách.
Proteosyntéza, folding a posttranslačné modifikácie
Reťazec bielkoviny je syntetizovaný procesom tzv. translácie, počas ktorej sú tvorené peptidové väzby medzi aminokyselinami v poradí, ktoré je predpísané genetickým kódom v molekule mRNA. Tento energeticky náročný proces je katalyzovaný obrovskými proteínovými komplexmi nazývanými ribozómy. Po translácii nasleduje zbalenie proteínu (tzv. folding) do fyziologicky funkčnej trojdimenzionálnej štruktúry.
Polypeptidový reťazec sa ďalej chemicky modifikuje posttranslačne, čím sa menia vlastnosti a funkčnosť daných bielkovín. Najčastejšou posttranslačnou modifikáciou je fosforylácia, ktorá je jedným z hlavných regulačných dejov v bunke. Iné modifikácie sú glykozylácia, ubikvitinilácia, metylácia, acetylácia, hydroxylácia (dôležitá pri kolagéne), prenylácia, myristilácia, palmitoylácia alebo pripojenie GPI kotvy. Sumoylácia je špecifická regulačná modifikácia.
Denaturácia, renaturácia a praktické dôsledky
Bielkoviny môžu svoje funkcie vykonávať len vtedy, keď sú zbalené do patričného tvaru, takzvanej priestorovej konformácie. Denaturácia bielkovín je zmena priestorového usporiadania polypeptidového reťazca vplyvom nepriaznivých vonkajších faktorov (napr. vysoké teplo, ionizujúce žiarenie, ťažké kovy, silné kyseliny a zásady). Ide o porušenie a rozmotanie vyšších štruktúr bielkoviny (sekundárnej, terciárnej, kvartérnej), pričom zostane zachovaná len jej primárna štruktúra (peptidové väzby sa pri denaturácii neštiepia!). Pri denaturácii zákonite dochádza k strate špecifického tvaru a k zániku biologickej funkcie bielkoviny.
Denaturácia môže byť vratná (renaturácia) alebo nevratná. Praktický význam má denaturácia v potravinárskom priemysle a v domácnosti pri uchovávaní a tepelnom spracovaní potravín: varenie denatuje bielkoviny a zvyšuje ich stráviteľnosť, pričom biologická hodnota aminokyselín zostáva zachovaná.
Nutričný význam a doplnky
Kým rastliny si dokážu vytvoriť všetky aminokyseliny, živočíšny organizmus to nedokáže. Niektoré aminokyseliny si organizmus dokáže prestavať na iné (neesenciálne aminokyseliny). Avšak tie, ktoré majú rozvetvený reťazec, aromatický kruh alebo heterocyklus, si telo vyrobiť nevie a musí ich prijímať výlučne z potravy - nazývajú sa esenciálne aminokyseliny.
Aminokyseliny sú bežnou súčasťou našich jedálničkov. Nájdeme ich hlavne v potravinách s vyšším podielom bielkovín. Podľa toho, či obsahujú všetky esenciálne AMK v optimálnom pomere, sa určuje kvalita týchto zdrojov. Aj rastlinné potraviny môžu obsahovať všetky EAA, avšak často nie v dostatočnom množstve; vhodnou kombináciou rastlinných zdrojov sa tento nedostatok dá eliminovať.
V prípade potreby sa aminokyseliny dopĺňajú vo forme výživových doplnkov - jednozložkové alebo viaczložkové prípravky, BCAA, komplexné EAA a iné. Správne načasovanie príjmu aminokyselín ovplyvňuje ich vstrebávanie a účinok na regeneráciu a rast svalov.
Proteosyntéza: od DNA k proteinu – NEZkreslená věda II
Tabuľka: vybrané odporúčané dávky pri suplementácii (príklady)
| Aminokyselina / skupina | Bežná dávka (príklad) | Poznámka |
|---|---|---|
| BCAA (zmes) | 20 g | Bežne užívané pri intenzívnom tréningu |
| Leucín | 2-5 g | Zvýšenie anabolického signálu (mTOR) |
| Arginín | 3-6 g pred tréningom | Viac ako 10 g môže spôsobiť tráviace ťažkosti |
| Glutamín (L-glutamín) | 5 g denne | Podpora imunitného systému a regenerácie |
| Cysteín (NAC) | 600-1800 mg | Podpora tvorby glutatiónu |
Aminokyseliny majú teda dvojitú úlohu: sú stavebnými jednotkami bielkovín, ktoré určujú ich primárnu štruktúru a následne konformáciu a funkciu, a zároveň mnohé z nich pôsobia samostatne ako metabolity, neurotransmitery, prekurzory a regulačné molekuly. Ich správny príjem a metabolické využitie sú kľúčové pre rast, obnovu, imunitu a celkovú homeostázu organizmu.
tags: #aminokyseliny #su #zakladnou #stavebnou #jednotkou #bielkovin